Ферменты

Структура фермента

Существуют тысячи различных ферментов, и каждый из них специфичен для реакции, которую он катализирует. Ферменты имеют названия, которые показывают, что они делают. Названия ферментов обычно заканчиваются на -ase, чтобы показать, что они являются ферментами. В качестве примера можно привести АТФ-синтазу. Она производит химическое вещество, называемое АТФ. Другой пример - ДНК-полимераза. Она считывает неповрежденную нить ДНК и использует ее в качестве шаблона для создания новой нити.

Одним из примеров фермента является амилаза, содержащаяся в слюне. Она расщепляет молекулы крахмала на более мелкие молекулы глюкозы и мальтозы. Другой вид фермента - липаза. Она расщепляет жиры на более мелкие молекулы - жирные кислоты и глицерин.d

Протеазы - это целый класс ферментов. Они расщепляют другие ферменты и белки обратно на аминокислоты. Нуклеазы - это ферменты, которые разрезают ДНК или РНК, часто в определенном месте молекулы.

Ферменты служат не только для расщепления крупных химических веществ на более мелкие. Другие ферменты берут более мелкие химические вещества и превращают их в более крупные, а также выполняют множество других химических задач. В приведенной ниже классификации перечислены основные типы.

Биохимики часто рисуют изображение фермента, чтобы использовать его в качестве наглядного пособия или карты фермента. Это трудно сделать, потому что в ферменте могут быть сотни или тысячи атомов. Биохимики не могут нарисовать все эти детали. Вместо этого они используют ленточные модели в качестве изображений ферментов. Ленточные модели могут показать форму фермента без необходимости рисовать каждый атом.

Большинство ферментов не будут работать, если температура и pH не соответствуют норме. У млекопитающих правильная температура обычно составляет около 37C^o градусов (температура тела). Правильный уровень pH может сильно варьироваться. Пепсин является примером фермента, который лучше всего работает при pH около 1,5.

Нагревание фермента выше определенной температуры приведет к его окончательному разрушению. Он будет расщеплен протеазой, и химические вещества будут использованы снова.

Некоторые химические вещества могут помочь ферменту выполнять свою работу еще лучше. Они называются активаторами. Иногда химическое вещество может замедлить работу фермента или даже заставить его вообще не работать. Такие вещества называются ингибиторами. Большинство лекарств - это химические вещества, которые либо ускоряют, либо замедляют работу какого-либо фермента в организме человека.

Слюнная амилаза: хлорид-ион - зеленый; кальций - бежевый

Структура фермента

Существуют тысячи различных ферментов, и каждый из них специфичен для реакции, которую он катализирует. Ферменты имеют названия, которые показывают, что они делают. Названия ферментов обычно заканчиваются на -ase, чтобы показать, что они являются ферментами. В качестве примера можно привести АТФ-синтазу. Она производит химическое вещество, называемое АТФ. Другой пример - ДНК-полимераза. Она считывает неповрежденную нить ДНК и использует ее в качестве шаблона для создания новой нити.

Одним из примеров фермента является амилаза, содержащаяся в слюне. Она расщепляет молекулы крахмала на более мелкие молекулы глюкозы и мальтозы. Другой вид фермента - липаза. Она расщепляет жиры на более мелкие молекулы - жирные кислоты и глицерин.d

Протеазы - это целый класс ферментов. Они расщепляют другие ферменты и белки обратно на аминокислоты. Нуклеазы - это ферменты, которые разрезают ДНК или РНК, часто в определенном месте молекулы.

Ферменты служат не только для расщепления крупных химических веществ на более мелкие. Другие ферменты берут более мелкие химические вещества и превращают их в более крупные, а также выполняют множество других химических задач. В приведенной ниже классификации перечислены основные типы.

Биохимики часто рисуют изображение фермента, чтобы использовать его в качестве наглядного пособия или карты фермента. Это трудно сделать, потому что в ферменте могут быть сотни или тысячи атомов. Биохимики не могут нарисовать все эти детали. Вместо этого они используют ленточные модели в качестве изображений ферментов. Ленточные модели могут показать форму фермента без необходимости рисовать каждый атом.

Большинство ферментов не будут работать, если температура и pH не соответствуют норме. У млекопитающих правильная температура обычно составляет около 37C^o градусов (температура тела). Правильный уровень pH может сильно варьироваться. Пепсин является примером фермента, который лучше всего работает при pH около 1,5.

Нагревание фермента выше определенной температуры приведет к его окончательному разрушению. Он будет расщеплен протеазой, и химические вещества будут использованы снова.

Некоторые химические вещества могут помочь ферменту выполнять свою работу еще лучше. Они называются активаторами. Иногда химическое вещество может замедлить работу фермента или даже заставить его вообще не работать. Такие вещества называются ингибиторами. Большинство лекарств - это химические вещества, которые либо ускоряют, либо замедляют работу какого-либо фермента в организме человека.

Слюнная амилаза: хлорид-ион - зеленый; кальций - бежевый

Модель с замком и ключом

Ферменты очень специфичны. В 1894 году Эмиль Фишер предположил, что фермент и субстрат имеют специфические взаимодополняющие геометрические формы, которые точно подходят друг к другу. Эту модель часто называют моделью "замка и ключа". Однако эта модель не объясняет, что происходит дальше.

В 1958 году Дэниел Кошланд предложил модификацию модели замка и ключа. Поскольку ферменты представляют собой довольно гибкие структуры, активный сайт перестраивается при взаимодействии с субстратом. В результате субстрат не просто связывается с жестким активным участком. Боковые цепи аминокислот активного участка изгибаются в такие положения, что фермент выполняет свою каталитическую работу. В некоторых случаях, например, у гликозидаз, молекула субстрата также слегка меняет форму, когда попадает в активный сайт.

Диаграммы, показывающие гипотезу индуцированной посадки для действия фермента

Модель замка и ключа

Ферменты очень специфичны. В 1894 году Эмиль Фишер предположил, что фермент и субстрат имеют специфические взаимодополняющие геометрические формы, которые точно подходят друг к другу. Эту модель часто называют моделью "замка и ключа". Однако эта модель не объясняет, что происходит дальше.

В 1958 году Дэниел Кошланд предложил модификацию модели замка и ключа. Поскольку ферменты представляют собой довольно гибкие структуры, активный сайт перестраивается при взаимодействии с субстратом. В результате субстрат не просто связывается с жестким активным участком. Боковые цепи аминокислот активного участка изгибаются в такие положения, что фермент выполняет свою каталитическую работу. В некоторых случаях, например, у гликозидаз, молекула субстрата также слегка меняет форму, когда попадает в активный сайт.

Диаграммы, показывающие гипотезу индуцированной посадки для действия фермента

Функция

Общее уравнение для ферментной реакции таково:

Субстрат + фермент -> Субстрат:фермент -> Продукт:фермент -> Продукт + фермент

Ферменты снижают энергию активации реакции, образуя промежуточный комплекс с субстратом. Этот комплекс называется фермент-субстратный комплекс.

Например, сукраза, размер которой в 400 раз больше размера ее субстрата сахарозы, расщепляет сахарозу на составляющие ее сахара - глюкозу и фруктозу. Сукраза изгибает сахарозу и растягивает связь между глюкозой и фруктозой. Молекулы воды присоединяются к ней и за доли секунды производят расщепление. Ферменты обладают следующими ключевыми характеристиками:

1. Они являются катализаторами. Обычно они увеличивают скорость реакции в 10 миллиардов раз.^p39 Сам фермент не изменяется в ходе реакции.
2. Они эффективны в крошечных количествах. Одна молекула фермента может преобразовать 1000 молекул субстрата в минуту, а некоторые ферменты способны преобразовать 3 миллиона за минуту.^p39
3. Они высокоспецифичны. Один фермент будет осуществлять только одну из многих реакций, на которые способен субстрат.

Контроль активности ферментов

Существует пять основных способов контроля активности ферментов в клетке.

1. Производство ферментов (транскрипция и трансляция генов ферментов) может быть увеличено или уменьшено в ответ на изменения в окружающей среде клетки. Такая форма регуляции генов называется индукцией и ингибированием ферментов. Например, у бактерий, устойчивых к антибиотикам, таким как пенициллин, индуцируются ферменты, которые гидролизуют молекулу пенициллина.
2. Ферменты могут находиться в разных клеточных компартментах. Например, жирные кислоты синтезируются одним набором ферментов в цитозоле, эндоплазматическом ретикулуме и аппарате Гольджи. Затем они используются другим набором ферментов в качестве источника энергии в митохондриях.
3. Ферменты могут регулироваться своими собственными продуктами. Например, конечный продукт (продукты) часто ингибирует один из первых ферментов пути. Такой регуляторный механизм называется отрицательной обратной связью, поскольку количество производимого конечного продукта регулируется его собственной концентрацией. Это предотвращает выработку клетками слишком большого количества фермента. Контроль над действием ферментов помогает поддерживать стабильную внутреннюю среду живых организмов.
4. Ферменты могут регулироваться путем модификации после их производства. Примером может служить расщепление полипептидной цепи. Химотрипсин, пищеварительная протеаза, производится в неактивной форме в поджелудочной железе и в таком виде транспортируется в желудок, где активируется. Это не позволяет ферменту переваривать поджелудочную железу или другие ткани до того, как он попадет в кишечник. Этот тип неактивного предшественника фермента известен как зимоген.
5. Некоторые ферменты могут активироваться при переходе в другую среду (например, с высокого pH на низкий pH). Например, гемагглютинин в вирусе гриппа активируется при изменении формы. Это вызвано кислыми условиями, которые возникают внутри лизосомы клетки-хозяина.

График, показывающий влияние изменения температуры на активность фермента


График, показывающий влияние изменения pH на активность фермента

Функция

Общее уравнение для ферментной реакции таково:

Субстрат + фермент -> Субстрат:фермент -> Продукт:фермент -> Продукт + фермент

Ферменты снижают энергию активации реакции, образуя промежуточный комплекс с субстратом. Этот комплекс называется фермент-субстратный комплекс.

Например, сукраза, размер которой в 400 раз больше размера ее субстрата сахарозы, расщепляет сахарозу на составляющие ее сахара - глюкозу и фруктозу. Сукраза изгибает сахарозу и растягивает связь между глюкозой и фруктозой. Молекулы воды присоединяются к ней и за доли секунды производят расщепление. Ферменты обладают следующими ключевыми характеристиками:

1. Они являются катализаторами. Обычно они увеличивают скорость реакции в 10 миллиардов раз.^p39 Сам фермент не изменяется в ходе реакции.
2. Они эффективны в крошечных количествах. Одна молекула фермента может преобразовать 1000 молекул субстрата в минуту, а некоторые ферменты способны преобразовать 3 миллиона за минуту.^p39
3. Они высокоспецифичны. Один фермент будет осуществлять только одну из многих реакций, на которые способен субстрат.

Контроль активности ферментов

Существует пять основных способов контроля активности ферментов в клетке.

1. Производство ферментов (транскрипция и трансляция генов ферментов) может быть увеличено или уменьшено в ответ на изменения в окружающей среде клетки. Такая форма регуляции генов называется индукцией и ингибированием ферментов. Например, у бактерий, устойчивых к антибиотикам, таким как пенициллин, индуцируются ферменты, которые гидролизуют молекулу пенициллина.
2. Ферменты могут находиться в разных клеточных компартментах. Например, жирные кислоты синтезируются одним набором ферментов в цитозоле, эндоплазматическом ретикулуме и аппарате Гольджи. Затем они используются другим набором ферментов в качестве источника энергии в митохондриях.
3. Ферменты могут регулироваться своими собственными продуктами. Например, конечный продукт (продукты) часто ингибирует один из первых ферментов пути. Такой регуляторный механизм называется отрицательной обратной связью, поскольку количество производимого конечного продукта регулируется его собственной концентрацией. Это предотвращает выработку клетками слишком большого количества фермента. Контроль над действием ферментов помогает поддерживать стабильную внутреннюю среду живых организмов.
4. Ферменты могут регулироваться путем модификации после их производства. Примером может служить расщепление полипептидной цепи. Химотрипсин, пищеварительная протеаза, производится в неактивной форме в поджелудочной железе и в таком виде транспортируется в желудок, где активируется. Это не позволяет ферменту переваривать поджелудочную железу или другие ткани до того, как он попадет в кишечник. Этот тип неактивного предшественника фермента известен как зимоген.
5. Некоторые ферменты могут активироваться при переходе в другую среду (например, с высокого pH на низкий pH). Например, гемагглютинин в вирусе гриппа активируется при изменении формы. Это вызвано кислыми условиями, которые возникают внутри лизосомы клетки-хозяина.

График, показывающий влияние изменения температуры на активность фермента


График, показывающий влияние изменения pH на активность фермента

Ингибиторы ферментов

Ингибиторы могут быть использованы для того, чтобы остановить связывание фермента с субстратом. Это может быть сделано для замедления реакции, контролируемой ферментом. Ингибиторы свободно или частично встраиваются в активный сайт фермента. Это предотвращает или замедляет образование комплекса фермент-субстрат.

Ингибиторы ферментов

Ингибиторы могут быть использованы для того, чтобы остановить связывание фермента с субстратом. Это может быть сделано для замедления реакции, контролируемой ферментом. Ингибиторы свободно или частично встраиваются в активный сайт фермента. Это предотвращает или замедляет образование комплекса фермент-субстрат.

Денатурация

Денатурация - это необратимое изменение активного сайта фермента, вызванное резким изменением температуры или pH. Это снижает скорость реакции, поскольку молекула субстрата не может поместиться в активный сайт, поэтому продукты не могут образоваться.

Денатурация

Денатурация - это необратимое изменение активного сайта фермента, вызванное резким изменением температуры или pH. Это снижает скорость реакции, поскольку молекула субстрата не может поместиться в активный сайт, поэтому продукты не могут образоваться.

Кофакторы

Кофакторы, или коферменты, - это вспомогательные молекулы, которые необходимы для работы фермента. Они не являются белками и могут быть органическими или неорганическими молекулами. Оба типа молекул иногда содержат ион металла в центре, например, Mg²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺ или железо-серные кластеры. Это связано с тем, что такие ионы могут выступать в качестве доноров электронов, а это важно во многих реакциях. Потребность ферментов в различных маленьких помощниках является основной причиной того, что животные, включая нас самих, нуждаются в микроэлементах и витаминах.

Кофакторы

Кофакторы, или коферменты, - это вспомогательные молекулы, которые необходимы для работы фермента. Они не являются белками и могут быть органическими или неорганическими молекулами. Оба типа молекул иногда содержат ион металла в центре, например, Mg²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺ или железо-серные кластеры. Это связано с тем, что такие ионы могут выступать в качестве доноров электронов, а это важно во многих реакциях. Потребность ферментов в различных маленьких помощниках является основной причиной того, что животные, включая нас самих, нуждаются в микроэлементах и витаминах.

Классификация

Ферменты были классифицированы Международным союзом биохимии. Их Комиссия по ферментам сгруппировала все известные ферменты в шесть классов:

1. Оксидоредуктазы: катализируют перенос электронов
2. Трансферазы: переносят функциональную группу с одной молекулы на другую
3. Гидролазы: добавляют -OH (гидроксильную) группу
4. Лиазы: расщепляют химические связи, часто добавляют двойную связь или кольцевую структуру
5. Изомеразы: A -> B, где B является изомером A
6. Лигазы: соединяют две большие молекулы: Ab + C -> A-C + b

Отдельным ферментам присваивается четырехзначный номер, который классифицирует их в базе данных. ^p145

Классификация

Ферменты были классифицированы Международным союзом биохимии. Их Комиссия по ферментам сгруппировала все известные ферменты в шесть классов:

1. Оксидоредуктазы: катализируют перенос электронов
2. Трансферазы: переносят функциональную группу с одной молекулы на другую
3. Гидролазы: добавляют -OH (гидроксильную) группу
4. Лиазы: расщепляют химические связи, часто добавляют двойную связь или кольцевую структуру
5. Изомеразы: A -> B, где B является изомером A
6. Лигазы: соединяют две большие молекулы: Ab + C -> A-C + b

Отдельным ферментам присваивается четырехзначный номер, который классифицирует их в базе данных. ^p145

Применение ферментов

Ферменты используются в коммерческих целях:

• приготовление детского питания - предварительное переваривание пищи для младенцев
• размягчение центров шоколадных конфет
• биологический стиральный порошок - содержит ферменты протеазы для расщепления грязи. Он расщепляет крупные, нерастворимые молекулы на мелкие, растворимые молекулы. Он работает при более низкой температуре, поэтому требуется меньше энергии (термостабилен).

Применение ферментов

Ферменты используются в коммерческих целях:

• приготовление детского питания - предварительное переваривание пищи для младенцев
• размягчение центров шоколадных конфет
• биологический стиральный порошок - содержит ферменты протеазы для расщепления грязи. Он расщепляет крупные, нерастворимые молекулы на мелкие, растворимые молекулы. Он работает при более низкой температуре, поэтому требуется меньше энергии (термостабилен).

Похожие страницы

• Кинетика разрыва

Похожие страницы

• Кинетика разрыва