Ферменты

Одним из примеров фермента является амилаза, содержащаяся в слюне. Она расщепляет молекулы крахмала на более мелкие молекулы глюкозы и мальтозы. Другой вид фермента - липаза. Она расщепляет жиры на более мелкие молекулы - жирные кислоты и глицерин.d

Протеазы - это целый класс ферментов. Они расщепляют другие ферменты и белки обратно на аминокислоты. Нуклеазы - это ферменты, которые разрезают ДНК или РНК, часто в определенном месте молекулы.

Ферменты служат не только для расщепления крупных химических веществ на более мелкие. Другие ферменты берут более мелкие химические вещества и превращают их в более крупные, а также выполняют множество других химических задач. В приведенной ниже классификации перечислены основные типы.

Биохимики часто рисуют изображение фермента, чтобы использовать его в качестве наглядного пособия или карты фермента. Это трудно сделать, потому что в ферменте могут быть сотни или тысячи атомов. Биохимики не могут нарисовать все эти детали. Вместо этого они используют ленточные модели в качестве изображений ферментов. Ленточные модели могут показать форму фермента без необходимости рисовать каждый атом.

Большинство ферментов не будут работать, если температура и pH не соответствуют норме. У млекопитающих правильная температура обычно составляет около 37C^o градусов (температура тела). Правильный уровень pH может сильно варьироваться. Пепсин является примером фермента, который лучше всего работает при pH около 1,5.

Нагревание фермента выше определенной температуры приведет к его окончательному разрушению. Он будет расщеплен протеазой, и химические вещества будут использованы снова.

Некоторые химические вещества могут помочь ферменту выполнять свою работу еще лучше. Они называются активаторами. Иногда химическое вещество может замедлить работу фермента или даже заставить его вообще не работать. Такие вещества называются ингибиторами. Большинство лекарств - это химические вещества, которые либо ускоряют, либо замедляют работу какого-либо фермента в организме человека.

Одним из примеров фермента является амилаза, содержащаяся в слюне. Она расщепляет молекулы крахмала на более мелкие молекулы глюкозы и мальтозы. Другой вид фермента - липаза. Она расщепляет жиры на более мелкие молекулы - жирные кислоты и глицерин.d

Протеазы - это целый класс ферментов. Они расщепляют другие ферменты и белки обратно на аминокислоты. Нуклеазы - это ферменты, которые разрезают ДНК или РНК, часто в определенном месте молекулы.

Ферменты служат не только для расщепления крупных химических веществ на более мелкие. Другие ферменты берут более мелкие химические вещества и превращают их в более крупные, а также выполняют множество других химических задач. В приведенной ниже классификации перечислены основные типы.

Биохимики часто рисуют изображение фермента, чтобы использовать его в качестве наглядного пособия или карты фермента. Это трудно сделать, потому что в ферменте могут быть сотни или тысячи атомов. Биохимики не могут нарисовать все эти детали. Вместо этого они используют ленточные модели в качестве изображений ферментов. Ленточные модели могут показать форму фермента без необходимости рисовать каждый атом.

Большинство ферментов не будут работать, если температура и pH не соответствуют норме. У млекопитающих правильная температура обычно составляет около 37C^o градусов (температура тела). Правильный уровень pH может сильно варьироваться. Пепсин является примером фермента, который лучше всего работает при pH около 1,5.

Нагревание фермента выше определенной температуры приведет к его окончательному разрушению. Он будет расщеплен протеазой, и химические вещества будут использованы снова.

Некоторые химические вещества могут помочь ферменту выполнять свою работу еще лучше. Они называются активаторами. Иногда химическое вещество может замедлить работу фермента или даже заставить его вообще не работать. Такие вещества называются ингибиторами. Большинство лекарств - это химические вещества, которые либо ускоряют, либо замедляют работу какого-либо фермента в организме человека.

В 1958 году Дэниел Кошланд предложил модификацию модели замка и ключа. Поскольку ферменты представляют собой довольно гибкие структуры, активный сайт перестраивается при взаимодействии с субстратом. В результате субстрат не просто связывается с жестким активным участком. Боковые цепи аминокислот активного участка изгибаются в такие положения, что фермент выполняет свою каталитическую работу. В некоторых случаях, например, у гликозидаз, молекула субстрата также слегка меняет форму, когда попадает в активный сайт.

В 1958 году Дэниел Кошланд предложил модификацию модели замка и ключа. Поскольку ферменты представляют собой довольно гибкие структуры, активный сайт перестраивается при взаимодействии с субстратом. В результате субстрат не просто связывается с жестким активным участком. Боковые цепи аминокислот активного участка изгибаются в такие положения, что фермент выполняет свою каталитическую работу. В некоторых случаях, например, у гликозидаз, молекула субстрата также слегка меняет форму, когда попадает в активный сайт.

Общее уравнение для ферментной реакции таково:

Субстрат + фермент -> Субстрат:фермент -> Продукт:фермент -> Продукт + фермент

Ферменты снижают энергию активации реакции, образуя промежуточный комплекс с субстратом. Этот комплекс называется фермент-субстратный комплекс.

Например, сукраза, размер которой в 400 раз больше размера ее субстрата сахарозы, расщепляет сахарозу на составляющие ее сахара - глюкозу и фруктозу. Сукраза изгибает сахарозу и растягивает связь между глюкозой и фруктозой. Молекулы воды присоединяются к ней и за доли секунды производят расщепление. Ферменты обладают следующими ключевыми характеристиками:

1. Они являются катализаторами. Обычно они увеличивают скорость реакции в 10 миллиардов раз.^p39 Сам фермент не изменяется в ходе реакции.
2. Они эффективны в крошечных количествах. Одна молекула фермента может преобразовать 1000 молекул субстрата в минуту, а некоторые ферменты способны преобразовать 3 миллиона за минуту.^p39
3. Они высокоспецифичны. Один фермент будет осуществлять только одну из многих реакций, на которые способен субстрат.

Контроль активности ферментов

Существует пять основных способов контроля активности ферментов в клетке.

1. Производство ферментов (транскрипция и трансляция генов ферментов) может быть увеличено или уменьшено в ответ на изменения в окружающей среде клетки. Такая форма регуляции генов называется индукцией и ингибированием ферментов. Например, у бактерий, устойчивых к антибиотикам, таким как пенициллин, индуцируются ферменты, которые гидролизуют молекулу пенициллина.
2. Ферменты могут находиться в разных клеточных компартментах. Например, жирные кислоты синтезируются одним набором ферментов в цитозоле, эндоплазматическом ретикулуме и аппарате Гольджи. Затем они используются другим набором ферментов в качестве источника энергии в митохондриях.
3. Ферменты могут регулироваться своими собственными продуктами. Например, конечный продукт (продукты) часто ингибирует один из первых ферментов пути. Такой регуляторный механизм называется отрицательной обратной связью, поскольку количество производимого конечного продукта регулируется его собственной концентрацией. Это предотвращает выработку клетками слишком большого количества фермента. Контроль над действием ферментов помогает поддерживать стабильную внутреннюю среду живых организмов.
4. Ферменты могут регулироваться путем модификации после их производства. Примером может служить расщепление полипептидной цепи. Химотрипсин, пищеварительная протеаза, производится в неактивной форме в поджелудочной железе и в таком виде транспортируется в желудок, где активируется. Это не позволяет ферменту переваривать поджелудочную железу или другие ткани до того, как он попадет в кишечник. Этот тип неактивного предшественника фермента известен как зимоген.
5. Некоторые ферменты могут активироваться при переходе в другую среду (например, с высокого pH на низкий pH). Например, гемагглютинин в вирусе гриппа активируется при изменении формы. Это вызвано кислыми условиями, которые возникают внутри лизосомы клетки-хозяина.

Общее уравнение для ферментной реакции таково:

Субстрат + фермент -> Субстрат:фермент -> Продукт:фермент -> Продукт + фермент

Ферменты снижают энергию активации реакции, образуя промежуточный комплекс с субстратом. Этот комплекс называется фермент-субстратный комплекс.

Например, сукраза, размер которой в 400 раз больше размера ее субстрата сахарозы, расщепляет сахарозу на составляющие ее сахара - глюкозу и фруктозу. Сукраза изгибает сахарозу и растягивает связь между глюкозой и фруктозой. Молекулы воды присоединяются к ней и за доли секунды производят расщепление. Ферменты обладают следующими ключевыми характеристиками:

1. Они являются катализаторами. Обычно они увеличивают скорость реакции в 10 миллиардов раз.^p39 Сам фермент не изменяется в ходе реакции.
2. Они эффективны в крошечных количествах. Одна молекула фермента может преобразовать 1000 молекул субстрата в минуту, а некоторые ферменты способны преобразовать 3 миллиона за минуту.^p39
3. Они высокоспецифичны. Один фермент будет осуществлять только одну из многих реакций, на которые способен субстрат.

Контроль активности ферментов

Существует пять основных способов контроля активности ферментов в клетке.

1. Производство ферментов (транскрипция и трансляция генов ферментов) может быть увеличено или уменьшено в ответ на изменения в окружающей среде клетки. Такая форма регуляции генов называется индукцией и ингибированием ферментов. Например, у бактерий, устойчивых к антибиотикам, таким как пенициллин, индуцируются ферменты, которые гидролизуют молекулу пенициллина.
2. Ферменты могут находиться в разных клеточных компартментах. Например, жирные кислоты синтезируются одним набором ферментов в цитозоле, эндоплазматическом ретикулуме и аппарате Гольджи. Затем они используются другим набором ферментов в качестве источника энергии в митохондриях.
3. Ферменты могут регулироваться своими собственными продуктами. Например, конечный продукт (продукты) часто ингибирует один из первых ферментов пути. Такой регуляторный механизм называется отрицательной обратной связью, поскольку количество производимого конечного продукта регулируется его собственной концентрацией. Это предотвращает выработку клетками слишком большого количества фермента. Контроль над действием ферментов помогает поддерживать стабильную внутреннюю среду живых организмов.
4. Ферменты могут регулироваться путем модификации после их производства. Примером может служить расщепление полипептидной цепи. Химотрипсин, пищеварительная протеаза, производится в неактивной форме в поджелудочной железе и в таком виде транспортируется в желудок, где активируется. Это не позволяет ферменту переваривать поджелудочную железу или другие ткани до того, как он попадет в кишечник. Этот тип неактивного предшественника фермента известен как зимоген.
5. Некоторые ферменты могут активироваться при переходе в другую среду (например, с высокого pH на низкий pH). Например, гемагглютинин в вирусе гриппа активируется при изменении формы. Это вызвано кислыми условиями, которые возникают внутри лизосомы клетки-хозяина.

Ферменты были классифицированы Международным союзом биохимии. Их Комиссия по ферментам сгруппировала все известные ферменты в шесть классов:

1. Оксидоредуктазы: катализируют перенос электронов
2. Трансферазы: переносят функциональную группу с одной молекулы на другую
3. Гидролазы: добавляют -OH (гидроксильную) группу
4. Лиазы: расщепляют химические связи, часто добавляют двойную связь или кольцевую структуру
5. Изомеразы: A -> B, где B является изомером A
6. Лигазы: соединяют две большие молекулы: Ab + C -> A-C + b

Отдельным ферментам присваивается четырехзначный номер, который классифицирует их в базе данных. ^p145

Ферменты были классифицированы Международным союзом биохимии. Их Комиссия по ферментам сгруппировала все известные ферменты в шесть классов:

1. Оксидоредуктазы: катализируют перенос электронов
2. Трансферазы: переносят функциональную группу с одной молекулы на другую
3. Гидролазы: добавляют -OH (гидроксильную) группу
4. Лиазы: расщепляют химические связи, часто добавляют двойную связь или кольцевую структуру
5. Изомеразы: A -> B, где B является изомером A
6. Лигазы: соединяют две большие молекулы: Ab + C -> A-C + b

Отдельным ферментам присваивается четырехзначный номер, который классифицирует их в базе данных. ^p145

Ферменты используются в коммерческих целях:

• приготовление детского питания - предварительное переваривание пищи для младенцев
• размягчение центров шоколадных конфет
• биологический стиральный порошок - содержит ферменты протеазы для расщепления грязи. Он расщепляет крупные, нерастворимые молекулы на мелкие, растворимые молекулы. Он работает при более низкой температуре, поэтому требуется меньше энергии (термостабилен).

Ферменты используются в коммерческих целях:

• приготовление детского питания - предварительное переваривание пищи для младенцев
• размягчение центров шоколадных конфет
• биологический стиральный порошок - содержит ферменты протеазы для расщепления грязи. Он расщепляет крупные, нерастворимые молекулы на мелкие, растворимые молекулы. Он работает при более низкой температуре, поэтому требуется меньше энергии (термостабилен).

• Кинетика разрыва

• Кинетика разрыва